Analyse des enzymes du cytochrome P450 hydroxylant les acides gras
- auteur: Bruckhoff, Dr. Viktoria
- Disponibilité: En stock
- EAN: 9783863761721
€39,90
Sur la base de l'analyse phylogénétique des séquences génomiques d'Arabidopsis thaliana, des hydroxylases d'acides gras (FA) non caractérisées ont été identifiées. Parmi eux se trouvaient plusieurs cytochromes P450 (CYP). Les structures modèles de sites actifs de certaines enzymes CYP ont révélé que l'hydrophobicité dans le site de liaison de l'hème...
Sur la base de l'analyse phylogénétique des séquences génomiques d'Arabidopsis thaliana, des hydroxylases d'acides gras (FA) non caractérisées ont été identifiées. Parmi eux se trouvaient plusieurs cytochromes P450 (CYP). Les structures modèles de sites actifs de certaines enzymes CYP ont révélé que l'hydrophobicité dans le site de liaison de l'hème est très différente entre les enzymes actives et inactives vis-à-vis de la conversion des AG. Il est prouvé que la spécificité de substrat est conservée parmi les isoformes phylogénétiquement apparentées des enzymes CYP. Des résidus particuliers dans la poche du site actif jouent un rôle clé dans la détermination de la spécificité du substrat. Pour cette thèse, l'empreinte digitale des métabolites a été utilisée pour analyser les mutants knock-out correspondants pour les gènes identifiés afin d'identifier leur spécificité de substrat in vivo. En outre, l'expression hétérologue des enzymes souhaitées dans la levure ou E. coli et la purification dépendante de l'étiquette d'affinité étaient la méthode de choix pour étudier le mécanisme de réaction et la spécificité du substrat d'une certaine enzyme. Pour compléter ces investigations, les constructions promoteur-GUS et les protéines de fusion GFP ont permis d'élucider la localisation tissu-spécifique et sous-cellulaire.
Détails
- Titre : Analyse des enzymes du cytochrome P450 hydroxylant les acides gras
- Auteur : Dr. Viktoria Bruckhoff
- Édition : 1ère édition
- Université : Université Georg-August de Göttingen
- Publié : 1ère édition 11.12.2015
- Sujet : Biologie
- Type de produit : Livre (relié)
- Type de produit : Mémoire
- Langue : anglais
- Reliure : Couverture souple (broché)
- Dimensions : 21,0 x 14,8 cm (DIN A5)
- Étendue : XVI / 186 pages
- État : neuf (emballé sous film plastique)
- Mots clés : Arabidopsis thaliana, biologie, CYP, cytochrome P450, enzymes, acide gras, hydroxylation, P450, sciences végétales
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